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他和同事們——其中包括多蘿西·霍奇金和在維也納受過培訓的青年化學家馬克思·佩魯茨——對一些球蛋白進行了提純、結晶和X射線衍射分析:胰島素、血紅蛋白和糜蛋白酶。這是在極端艱苦的環境中取得的巨大成就。在佩魯茨的記憶中,劍橋實驗室是“在一幢破舊灰色大樓底層的幾間燈光昏暗的髒屋子”,但是怕納爾成功地將其變成了“神話中的城堡”。他們發現,他們研究的所有球蛋白都具有規則的結構,而且無一例外地異常複雜——當鮑林看見在劍橋實驗室中拍攝的照片時,他的第一個反應是,如果直接用X射線分析這類蛋白質結構是可行的話,那也至少要花費幾十年的時間。阿斯特伯裡和伯納爾的研究工作引起了越來越多的人的注意,其中也包括韋弗。他在30年代中期開始資助他們的工作。在洛克菲勒基金的支援下,三個中心開始圍繞蛋白質精確的結構展開聯合科研活動。前兩個中心分別由阿斯特伯裡和伯納爾領導。兩人都是物理學家,都認為只有透過不厭其煩的、直接的X射線衍射分析才能揭開整個蛋白質的結構之謎。第三個中心在帕薩迪納,由鮑林領導。他尋求以理論的形式,在對結構化學的深刻認識基礎上尋找一條捷徑。在1935年,三個中心的不同之處在於,英國科學家從其X射線工作中得到了許多實際資料,而鮑林還沒有發表過一篇關於蛋白質結構的論文。

氫鍵

鮑林很快意識到,要對這些奇怪的巨大蛋白質分子作實驗,一定需要藉助外界的幫助。

洛克菲勒醫學研究所的一個研究小組正好具備鮑林缺乏的這種專長。兩位洛克菲勒科學家,阿爾弗雷德·莫斯基和莫蒂默·安森最近所作的實驗表明,在某些情況下變性可以被逆轉;例如,血紅蛋白在受熱後會改變形狀並喪失攜氧的能力,然而如果被小心地冷卻,至少一部分分子會恢復原來的形狀和特性。結構和功能的這一聯絡令鮑林眼睛一亮,但是洛克菲勒小組的實驗技能更讓他心動。鮑林在1935年春天到紐約拜訪了莫斯基,兩人一見如故。鮑林直截了當地請莫斯基到加州理工學院工作幾年,令莫斯基又喜又驚。他結結巴巴地說,這是一個不壞的主意,但是過於突然,所長西蒙·弗萊克斯納不會答應的。鮑林說,他覺得所長可能會同意。他找到了所長辦公室,說服秘書立即安排他和所長會面。他不僅要求弗萊克斯納同意放莫斯基,還要求洛克菲勒醫學研究所支付一切費用。弗萊克斯納是洛克菲勒基金理事會成員,從韋弗那裡對鮑林早有耳聞。他對這位青年科學家的坦率感到好笑,同時對他將化學技巧運用到生物學上感到十分有趣,最終答應了鮑林的要求。

莫斯基在夏天剛開始的時候來到了帕薩迪納,馬上開始對蛋清、肌肉和其他蛋白質的變性過程做了一系列的實驗。鮑林讓莫斯基負責實驗室工作,同時彼此探討變性的化學含義——弄清楚這一過程對蛋白質的結構造成了哪些實際的影響。莫斯基和安森收集的實驗資料表明,變性過程可以分為兩個層次,這讓鮑林產生了濃厚的興趣。第一個層次由相對較弱的熱量和酸引起,往往是可逆的。而第二個層次,由較高的溫度,較強烈的化學環境或是與破壞蛋白質的酶發生的反應所引起,通常是不可逆轉的。根據這些資料,鮑林很快地用化學鍵理論作出了自己的解釋。兩個層次的變性意味著有兩種型別的化學鍵,第一類涉及到相對較弱的化學鍵,很容易被打破或重建;第二類涉及到較強的化學鍵,難以打破,也難以重建。鮑林對打破第二類較強的化學鍵所需的能量進行了測定,資料表明這一類化學鍵為共價鍵;這反過來也驗證了蛋白質是由氨基酸與共價的肽鍵結合而成的長鏈的觀點。第二層的變性基本上將蛋白質撕裂成了碎片。

鮑林對較弱的化學鍵的研究更富有成果。他很快意識到,打破第一類化學鍵所需要的能量符合他所知的稱為氫鍵的奇怪的化學鍵型別。在1935年的時候,鮑林是全美為數不多的理解並認識到氫鍵重要性的科學家之一。這一理論認為,氫在某種情形下,可以不形成一般的共價鍵或離子鍵,為兩個原子所共有,在兩者之間形成一座橋樑。鮑林認識到這一理論可以運用到他的化學鍵構想中:一方面,氫原子要靠近一個電負性很強的原子——比如說氧原子,或是氟原子——氫原子的孤電子被吸向這一原子,電荷集中在兩個原子之間的區域中,在這一邊形成一個小的負電荷。結果,在氫的另一邊電子出現的機會較少,形成了一個小的正電荷,這樣就與附近帶負電的原子或分子形成了靜電鍵——氫鍵。鮑林早在1928年就撰文討論過氫鍵的概念,在1934年自己的共振理論中也融入了這

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