20世紀的科學怪傑鮑林

第26部分 (第2/4頁)

角

到現在為止，鮑林的工作都是圍繞分子的血紅素進行的，然而與此同時，鮑林努力思考著分子的其他部分——珠蛋白部分，即蛋白質部分。蛋白質化學還是一個龐大而又支離破碎的領域，鮑林用他慣常的方式開始自學，一面廣泛地閱讀科學文獻，一面尋找著合適的切入點，以便用自己擅長的化學知識來提供深刻的見解。他發現蛋白質是由稱為氨基酸的材料構成的。氨基酸的種類相對較少，20種左右，但都具有關鍵的相同點：每一個氨基酸都具有由三個原子組成的骨架，碳—碳—氮。碳的一頭是羧基的一部分，氮的一頭是氨基的一部分。各種氨基酸唯一的區別在於與中間碳原子相連的支鏈。偉大的德國有機化學家埃米爾·費歇爾在20世紀就證明，氨基酸可以透過頭尾相連，即把羧基和氨基相連而構成較長的鏈，費歇爾把這一共價鍵稱為肽鍵。他將構成的較長的分子稱為多肽。到了30年代，儘管並不是每一個人都認為所有蛋白質都包含多肽鏈，但至少有一部分蛋白質是包含多肽鏈的。

鮑林覺得費歇爾的理論很合理，他開始用這個理論去認識蛋白質，將其視作由肽鍵聯結的氨基酸所構成的長鏈。但是如何用這一長鏈的構造來解釋蛋白質的多樣性，如何解釋蛋白質在肌體中令人眼花繚亂的功能呢？所有蛋白質都是由多肽鏈的不同排列構成的呢，還是存在著別的基本結構？

和以前一樣，結構仍然是鮑林研究的重點。他相信，蛋白質的構造方式決定了它的活性。然而要發現它們的構造卻幾乎不可能。直接用電子衍射或X射線晶體衍射難以解決蛋白質複雜的構造問題。例如，瑞典科學家西奧多·斯韋德貝里剛剛證明，血紅蛋白是一個龐然大物，包含數十萬個原子。其他的蛋白質也差不多大小。

不過，仍然有一些實驗室試圖透過X射線來獲得對蛋白質結構的初步認識。最著名的兩個實驗室都在英國。在利茲，威廉·阿斯特伯里正在調查羊毛和其他纖維蛋白質，如毛髮、角質、羽毛和肌肉纖維的分子結構。他的研究成果——出乎許多科學家的意外——清楚地顯示出這些蛋白質具有一種規則的重複結構，一種晶體結構。

阿斯特伯裡認為，他能夠解釋羊毛為什麼可以被拉長而不會斷裂，為什麼又能縮回到原來的長度。羊毛同獸角、指甲和人的頭髮一樣，統稱為角蛋白。到了30年代初，阿斯特伯裡也確信，角蛋白是由環狀的多肽鏈組成的長鏈。他將其稱為“分子毛線”。他的X射線照片顯示，當羊毛被拉長時，分子發生了變化。儘管照片很模糊，他難以確定單個原子的位置，但是仍然可以從中推斷出，角蛋白被拉伸時——他稱其為乙型——多肽環被拉長了，而未被拉伸時的形態，或甲型的多肽環則是摺疊在一起的。他的測量還表明，摺疊發生在兩個方向上，而不是三個方向上——就像在桌面上將甲型中的多肽環摺疊成鋸齒形狀。進一步的研究顯示，肌肉纖維具有同樣的基本形狀。

這是一項重大的進步，對蛋白質的特性作出了分子上的解釋。

阿斯特伯裡認為，也許這些分子的摺疊同樣能夠用來解釋肌肉和染色體的收縮。他開始將角蛋白視為“所有蛋白質的祖父”，這一基本結構也許可以解釋所有其他蛋白質的運動。

但是，他有些高興得太早了。X射線衍射還不足以用來解決羊毛角蛋白中多肽鏈的結構，因為每一根鏈中包含上萬個原子。無法精確地瞭解角蛋白的構造，而且將其固定的力量仍然是一個不解之謎。尚無法證明角蛋白是由多肽鏈組成的——阿斯特伯裡的研究工作只是表明有這種可能性。

鮑林對阿斯特伯裡的工作進行了仔細的研究。

阿斯特伯裡關注的是角蛋白這類纖維蛋白質，而另一組英國科學家關注的是球蛋白的分子結構。這類蛋白質在體液中會溶解，如血紅蛋白、抗體和酶。這裡主要的問題是獲取良好的晶體。球蛋白並非不能結晶——比如科學家們長期以來就知道，血紅蛋白在乾燥後會結晶——但是在進行X射線衍射時，它們只能形成一片模糊的影象。這使一些蛋白質化學家推測，球蛋白沒有內部結構，只不過是氨基酸隨意的聚合，而肌體真正的活性組織——非蛋白質分子，如維生素和荷爾蒙——是自由定位的。

直到1934年，劍橋大學晶體學家約翰·伯納爾證明了另一種理論。伯納爾發現，球蛋白就像水母：需要藉助液體環境來保持原來的結構，失水後，結構就會遭到破壞。伯納爾將其懸浮在液體中進行X射線衍射，得到了一些實用的圖形。到了30年代末期，以他為中心的一個小組致力於揭開球蛋白結構之謎。