20世紀的科學怪傑鮑林

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果反應物多於生成物，催化劑將推動反應向一個方向進行，形成更多的生成物，直至雙方的濃度達到相等為止。在生物體內，透過加速形成生成物或者消耗生成物，酶化學反應將沿著正確的方向進行下去。

酶還具有高度的特異性，每一種酶僅能對一對反應物和生成物發揮作用。以消化液中的胰蛋白酶為例，它的作用是催化將蛋白質鏈分割成小段的過程。然而，它在鏈上的作用點是精確定位的：僅僅在兩種特殊的氨基酸連線處發生作用，而決不會在別處。對鮑林來說，這種特異性很易理解：酶與抗體一樣，其形狀只與目標分子相匹配，也就是說，酶具有一種互補性結構。那麼，與什麼物質互補呢？鮑林注意到，酶在由反應物形成生成物以及由生成物重新構成反應物這兩個方向上均能發揮作用。“酶必需在兩個相反的反應方向上均發揮加速作用，這個事實告訴我，與酶互補的物質必定是位於反應物與生成物中間的某種中介物質，”鮑林說道。鮑林的假設與一種被酶化學家稱為“活化複合體”的假設性物質有關。這種活化複合體生成於反應物與生成物的中間變化位置上，它在酶化學反應過程中僅能存在幾分之一秒的時間。鮑林接著說道：“酶為什麼能使化學反應的速度提高一千萬倍之多？這個問題的答案是十分明顯的——至少對我來說是這樣，那就是，酶必需具備降低活化能的能力——即降低生成活化複合體的能量的能力。而要降低活化能，酶可透過與活化複合體形成強鍵而與反應物和生成物只形成弱鍵的途徑來實現。”鮑林認為，酶的鍵接點與目標分子有適當緊密度的齧合，使之可以比較鬆弛地拉住目標分子，而當目標分子慢慢滑進一個被折彎或拉緊的位置時，兩者的齧合就變得十分緊密。酶的作用點像一把分子鉗，它把目標分子折彎，使之易於斷裂成很多小段。這些被斷開的目標分子的形狀與酶的鍵接點僅有部分的互補性，齧合變得鬆動起來，從而變得易於飄浮並與酶分開。鮑林還認為，相反的過程也完全可能發生，即酶鬆弛地聯結住生成物分子，使他們聚集在一起，從而緩慢地進行逆反應過程，重新生成初始反應物，所有這些反應均是透過形狀的互補性實現的。

鮑林對酶的作用機制所作的描述與他的關於抗體的理論是完全一致的。這一切還只是開了一個頭。不久，他又提出了這樣的理論和觀點：味覺與嗅覺也是由被感物的分子與身體內部特定位置之間的互補性匹配產生的（這一理論至今在氣味學研究者中間仍有很大的影響）。還有所謂的行為性病毒，這是一種有點介於可結晶蛋白分子和生命機體之間的奇異的物質形式（鮑林把它們稱為“逃脫了父母機體控制的基因”），鮑林認為也可從互補性理論出發對它們作出解釋。

鮑林猜測，基因可能是一種很大、很複雜的蛋白分子，它能夠透過一種稱為自催化的過程，精確地複製自己。他早在1940年就與德爾布呂克合寫了一篇論文，論及關於基因複製的一種可能的一般性機制。到了1945年與1947年期間，鮑林在互補性理論的框架內對這個問題進行了更多的思考。到1948年，他設計了一種最簡單的基因複製的一般模型。“我們對基因或病毒分子進行自我複製的機制尚不清楚有關的細節”，鮑林在一次互補性理論的報告會上這樣對聽眾說。“一般來說，使用某種基因或病毒作為模板不能複製出與模板完全相同的分子，而只能生成與模板互補的分子。當然可能出現這樣的情況：在某種模板上生成的分子既與模板同構，又同時與模板互補……假如作為模板的基因或病毒分子有兩個互補的部分組成，那末每一部分可以複製出與另一部分同構的分子。於是，由兩個互補部分組成的複合體就可以作為複製自身的模型。”在正式發現DNA的雙螺旋結構四年之前，鮑林就已經這樣明確地作出了基因可能具有雙螺旋結構的預測。

鮑林實際上已經為分子生物學的結構理論奠定了基礎。在這之後，他又把注意力轉向了醫學。戰爭期間，鮑林對醫學的興趣，從原先的腎病、抗體、血漿代用品等問題，進一步擴及到其他方面，他開始思考藥物的結構，營養品的效能，他甚至提出這樣的意見：有幾種退化性疾病也許是由於紅血球的堆集而引起的。有一個階段，他還考慮在加州理工學院成立一個基礎醫學研究所，以便對他關於生物分子的結構和作用的設想進行試驗。鮑林同樣認為，分子互補性理論可以在這些問題的研究中發揮重要的作用。

戰爭即將結束之時，鮑林被任命為帕爾默委員會的成員。這是一個由醫學專家組成的小組，鮑林是其中唯一的例外。該委員會遵照科學研究與發展局局長布什